Ткань живого организма, изучение, понятия профилактика заболеваний

30.03.2011

Результаты этих исследований согласуются с данными ряда зарубежных авторов, показавших фибробластическую природу клеток, резорбирующих коллаген в каррагениновой гранулеме [Perez-Tamajo R., 1970], в суставах при экспериментальном артрите [Cullen J. С., 1972], в десне и периодонте при проре­зывании зубов [Ten Cate A. R. et al., 1972; Garant P. R., 1976; Beirtsen W., 1977], в заживающих кожных ранах [Ten Cate A. R. et al., 1974, 1975; Uzunian A., 1979], при перестройке тра – хеального хряща [Yajima Т., 1976], в сердечных клапанах [Renteria V. G. et al., 1976], при болезни Дюпюитрена (Ne-metscher-Gansler H. et al., 1977], в матке после родов [Okamu - га Н. et al., 1976] и при менструальном цикле [Dyer R. F., Peppier R. D., 1977]. В работе J. Staubesand (1977) показано наличие фиброклазии ГМК артерий и мочеточника при их пе­ревязке, а также в варикозных венах и артериях при диабети­ческом артериосклерозе. Выявлено электронно-гистохимически наличие кислой фосфатазы в фаголизосомах с КФ, в то время как в фагосомах выявлялась щелочная фосфатаза [Ten Ca­te A. R„ Syrby S., 1974; Ten Cate A. R., Deporter D. А., 1975; Garant P. R., 1976; Yajiina Т., 1976], что свидетельствует против точки зрения ряда исследователей, рассматривающих вакуоли с коллагеновыми фибриллами как свидетельство внутриклеточ­ного фибриллогенеза [Welsh R. А., 1966; Carlson Е. С. 1973; Dearden L. С., 1975].

Чувствительность коллагенов I типа к коллагеназам из всех источников в 5 раз выше, чем у коллагенов II типа, в то время как катепсин Bi действует прямо противоположно [Burg­leigh М. С. et al, 1974; Weiss J. В., 1976]. Последний, по-види – мому, играет значительную роль в деградации хряща, особенно при артритах и артрозах. Коллагеназа полиморфно-ядерных лейкоцитов значительно сильнее (в 15 раз) действует на кол­лаген I типа, чем на коллаген III типа, и у коллагеназы из фибробластов и макрофагов такая избирательность отсутствует [Horwitz A. L. et al., 1977]. В то же время коллаген III типа в отличие от всех других расщепляется трипсином или трипси – ноподобными ферментами [Miller Е. J. et al., 1976]. Эти данные свидетельствуют о том, что не только синтез, но и протеолиз Кл различными клетками может играть роль в регуляции ти­пового состава коллагена при воспалении, регенерации и дру­гих ситуациях. Структурные аспекты катаболизма Кл в норме и патологии изучены значительно меньше, чем биохимические. Ряд важней­ших вопросов остается еще не ясным или дискуссионным. Это относится прежде всего к роли различных клеточных элементов в резорбции коллагена и их типовой принадлежности, соотно­шению внутри – и внеклеточного коллагенолиза и ультраструк­турному механизму резорбции коллагена. В то же время раз­работка этой проблемы чрезвычайно важна для решения ряда важных проблем патологии соединительной ткани: коллагено­вых болезней, костной патологии, обратимости хронических вос­палительных и склеротических изменений внутренних органов, заживления ран, формирования келоидных рубцов, спаек и др. G. Ususi и J. Gross (1965), одни из первых изучившие уль­траструктурные механизмы резорбции коллагена при метамор­фозе амфибий, выявили в мезенхимальных клетках фагоцитар­ные вакуоли, содержавшие КФ с характерной периодичностью. Авторы назвали эти клетки «фиброкластами», отнеся их к мак – рофагальным элементам. S. A. Luse и R. Hutton (1964), обна­ружив подобные клетки в матке крыс при послеродовой инво­люции, высказали предположение об их фибробластической природе, однако другие авторы [Parakkal P. F., 1969; Вгап - des D., Anton Е., 1969] на основании богатства цитоплазмы лизосомами и фагоцитарными вакуолями отнесли их к макро­фагам. R. A. Welsh (1966), показавший наличие подобных ва­куолей в фибробластах соединительнотканных опухолей, считал этот феномен результатом внутриклеточного формирования фиб­рилл при задержке секреции коллагена. Эти три точки зрения можно встретить и в современной литературе.