14.03.2011
Палочки
Периодические палочки впервые были получены Н. Bladen и соавт. (1966) в надосадочной жидкости, оставшейся после промывки фибрилл амилоида. По отношению к фибриллам они составляют всего 5%. Показаны ультраструктурные, биохимические, тинкториальные и антигенные различия этих двух ультраструктурных компонентов амилоида (табл. 11). Электронно-микроскопическое изучение показало, что палочки имеют диаметр 10 нм, длину до 250 нм. Они состоят из отдельных пентагональных образований диаметром 9—10 нм и шириной 2 нм, расположенных друг от друга на расстоянии 4 нм. Каждое такое образование представлено пятью триангулярными компонентами диаметром до 2,5 нм. Палочки отличаются от фибрилл амилоида не только по количественному составу аминокислот (преобладают глицин, лейцин, глютамин и аспарагин, отсутствует триптофан), но и по составу углеводов (более низкое содержание гексозамина и уроновой кислоты, высокое содержание нейраминовой кислоты и гексоз). По сравнению с белком фибрилл периодические палочки являются более сильным антигеном. Периодические палочки (Р-компонент) представляют собой гликопротеин, электрофоретически соответствующий а-глобулину плазмы. Они обнаруживаются в крови как больных амилоидозом, так и здоровых людей и животных [Muckle Т, 1968; Binette P., Binette М, 1974; Benson М. et al., 1976]. Однако Р-компонент отличается от известных плазменных и тканевых белков и от фибриллярных белков амилоида как по аминокислотному составу, так и по последовательности аминокислотных остатков полипептидной цепи. Показано его физико-химическое, ультраструктурное и антигенное сходство с субкомпонентом комплемента cit [Katz A. et al, 1977; Levo G. et al, 1977]. Находят также определенное структурное сходство между Р-компонентом и С-реактивным белком, однако последний в амилоиде не выявлен [Katz A. et al, 1977].
Ультраструктурные компоненты
Ультраструктурные компоненты амилоида, их физико-химические и антигенные свойства. В амилоиде обнаружены два ультраструктурных компонента: фибриллы и периодические палочки. Фибриллы амилоида имеют диаметр 7,5 нм и длину до 800 нм. Каждая фибрилла состоит из двух субфибрилл (филаментов) диаметром 2,5 нм, которые расположены параллельно на расстоянии 2,5 нм друг от друга [Shirahama Т, Cohen А, 1967; Glenner G, Blanden Н, 1968; Cohen A. et al., 1973]. Фибриллы имеют исчерченность с периодом 4 нм. По наиболее распространенному мнению [Cohen A. et al, 1973], фибриллы имеют лентовидную (ribbon-like), а не трубчатую или стержневую (tubulor-like or red-like) форму. Согласно W. Wolman (1971), D. Stiller и D. Katenkamp (1974), параллельные фибриллы белка и нейтральных полисахаридов амилоида переплетены фибриллами из ГАГ так, что плоскости, в которых они расположены, взаимно перпендикулярны. В некоторых случаях ра – диально расположенные фибриллы образуют звездчатую структуру [Schober R, Nelson D, 1975]. Фибриллы амилоида у человека, выделенные при различных формах амилоидоза и от разных больных одной формой, мор-фологически сходны, хотя и имеют разную относительную молекулярную массу (молекулярный вес). Фибриллы, полученные от мышей с различными видами амилоидоза (экспериментальный, спонтанный), чрезвычайно похожи на фибриллы амилоидоза человека [Glenner G. et al, 1971; Shapira E, Farhi R, 1973].