Март 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Фев   Апр »
 123456
78910111213
14151617181920
21222324252627
28293031  
Страницы

14.03.2011

Палочки

ПалочкиПериодические палочки впервые были получены Н. Bladen и соавт. (1966) в надосадочной жидкости, оставшейся после промывки фибрилл амилоида. По отношению к фибриллам они составляют всего 5%. Показаны ультраструктурные, биохими­ческие, тинкториальные и антигенные различия этих двух уль­траструктурных компонентов амилоида (табл. 11). Электронно-микроскопическое изучение показало, что палоч­ки имеют диаметр 10 нм, длину до 250 нм. Они состоят из от­дельных пентагональных образований диаметром 9—10 нм и шириной 2 нм, расположенных друг от друга на расстоянии 4 нм. Каждое такое образование представлено пятью триангулярными компонентами диаметром до 2,5 нм. Палочки отличаются от фибрилл амилоида не только по количественному составу ами­нокислот (преобладают глицин, лейцин, глютамин и аспарагин, отсутствует триптофан), но и по составу углеводов (более низ­кое содержание гексозамина и уроновой кислоты, высокое со­держание нейраминовой кислоты и гексоз). По сравнению с белком фибрилл периодические палочки являются более силь­ным антигеном. Периодические палочки (Р-компонент) пред­ставляют собой гликопротеин, электрофоретически соответству­ющий а-глобулину плазмы. Они обнаруживаются в крови как больных амилоидозом, так и здоровых людей и животных [Muckle Т, 1968; Binette P., Binette М, 1974; Benson М. et al., 1976]. Однако Р-компонент отличается от известных плазмен­ных и тканевых белков и от фибриллярных белков амилоида как по аминокислотному составу, так и по последовательности аминокислотных остатков полипептидной цепи. Показано его физико-химическое, ультраструктурное и антигенное сходство с субкомпонентом комплемента cit [Katz A. et al, 1977; Levo G. et al, 1977]. Находят также определенное структурное сходство между Р-компонентом и С-реактивным белком, однако послед­ний в амилоиде не выявлен [Katz A. et al, 1977].

Ультраструктурные компоненты

Ультраструктурные компонентыУльтраструктурные компоненты ами­лоида, их физико-химические и антигенные свойства. В амилоиде обнаружены два ультраструктурных компонента: фибриллы и периодические палочки. Фибриллы амилоида имеют диаметр 7,5 нм и длину до 800 нм. Каждая фибрилла состоит из двух субфибрилл (филаментов) диаметром 2,5 нм, которые расположены параллельно на рас­стоянии 2,5 нм друг от друга [Shirahama Т, Cohen А, 1967; Glenner G, Blanden Н, 1968; Cohen A. et al., 1973]. Фибриллы имеют исчерченность с периодом 4 нм. По наиболее распрост­раненному мнению [Cohen A. et al, 1973], фибриллы имеют лентовидную (ribbon-like), а не трубчатую или стержневую (tubulor-like or red-like) форму. Согласно W. Wolman (1971), D. Stiller и D. Katenkamp (1974), параллельные фибриллы белка и нейтральных полисахаридов амилоида переплетены фибриллами из ГАГ так, что плоскости, в которых они распо­ложены, взаимно перпендикулярны. В некоторых случаях ра – диально расположенные фибриллы образуют звездчатую струк­туру [Schober R, Nelson D, 1975]. Фибриллы амилоида у человека, выделенные при различных формах амилоидоза и от разных больных одной формой, мор-фологически сходны, хотя и имеют разную относительную мо­лекулярную массу (молекулярный вес). Фибриллы, полученные от мышей с различными видами амилоидоза (эксперименталь­ный, спонтанный), чрезвычайно похожи на фибриллы амилои­доза человека [Glenner G. et al, 1971; Shapira E, Farhi R, 1973].