Ткань живого организма, изучение, понятия профилактика заболеваний

28.03.2011

Одной из форм подобных фибрилл являются так называемые симметричные фибриллы, обнаруженные R. R. Bruns (1969) вблизи базальных мембран кожи амфибий. В последнее время «симметричные» образцы скрепляющих фибрилл были обнару­жены в легких у больных с фиброзирующими процессами [Ка - wanami G. et al., 1978]. Эти фибриллы имели длину 400—600 нм, диаметр 20—60 нм и скрепляли базальные мембраны метапла-зирующего многослойного альвеолярного эпителия. В нормаль­ных легких они не обнаруживались. «Симметричные» фибриллы обнаружены также в слизистой оболочке десны человека при периодонтите [Takazada Н. et al., 1974] и шейки матки у че­ловека [Laquens R., 1972]. Природа «скрепляющих» фибрилл еще недостаточно ясна. R. A. Brigaman и С. С. Wheeler (1975) показали, что они раз­рушаются коллагеназой и играют определенную роль в пато­генезе ряда эпидермальных поражений. Следует отметить, что различные образцы «симметричных» фибрилл были обнаружены в стекловидном теле, содержащем коллаген или «витрозин» [Olsen В. R., 1965], а также в дентине зуба [Weinstock М., 1977], хотя они не были полностью подобны скрепляющим фибриллам. Все это говорит о коллагеновой природе этих фиб­рилл, а специфические особенности поперечной исчерченности могут объясняться антипараллельной упаковкой молекул кол­лагена в фибрилле [Bruns R. R., 1976]. 227 Катаболизм коллагена и фиброклазия. Представление о коллагене как об инертном белке с очень низкой скоростью обмена в настоящее время пересмотрено. Выяснено, что кол­лаген — активно обновляющийся белок, причем уровень его обмена значительно варьирует в зависимости от вида животно­го, типа ткани, возраста, условий питания и патологии [Ники­тин В. Н. и др., 1977]. Активность метаболизма коллагена оп­ределяется уровнями биосинтеза и катаболизма этого белка, которые во взрослом организме находятся в динамическом рав­новесии. Механизмы катаболизма коллагена в последние годы подверглись такому же интенсивному изучению, как биосинтез, хотя ряд вопросов еще окончательно не изучен.

Долгое время продолжалась дискуссия о том, идентичен ли ретикулин коллагену или является особым белком. Уже в ран­них работах была выявлена близость аминокислотного состава коллагена и ретикулина. Отличия заключались в основном в содержании углеводов (более 4% вместо 0,5%) и липидов [Windrum G. et al., 1955]. Электронная микроскопия показала, что РВ состоят из тонких коллагеновых фибрилл диаметром 15—50 нм с типичной периодичностью 64—67 нм, которые за­ключены в аморфный матрикс [Орловская Г. В. и др., 1959; Bai - rati A. et al., 1964; Galindo В., Freeman J., 1963; Snodgrass M„ 1977]. Фибриллы рыхло расположены в волокне и контрасти – руются часто слабее, чем в типичных коллагеновых волокнах, вследствие чего на поперечных срезах они могут выглядеть электронно-светлыми на более темном фоне матрикса. В части фибрилл поперечная исчерченность плохо выявляется. Кроме того, РВ, определяемым при световой микроскопии, на элек – тронограммах могут соответствовать пучки микрофибрилл тол­щиной 5—7 нм каждая, а в эпителиальных органах и опухолях еще и базальные мембраны или мембраноподобный грануляр­ный материал в узких межклеточных пространствах [Mata - kas F. et al., 1972]. Все это свидетельствует об ультраструк­турной гетерогенности волокнистых образований, объединенных лишь на основании признака аргирофильности. Предположение о том, что свойство аргирофилии, как и дру­гие гистохимические особенности ретикулярных волокон, обус­ловлены матриксом [Орловская Г. В. и др., 1959; Velican К-, Velican D., 1968; Puchtler H„ Waldrop F. S„ 1978], было под­тверждено ультраструктурным изучением волокон, импрегни – рованных аммиачным серебром [Snodgrass М., 1977]. Выра­женное отложение гранул серебра отмечалось только в матрик – се ретикулярных волокон (в селезенке и лимфатических узлах больше, чем в печени). В фибриллах были видны лишь немно­гочисленные мелкие гранулы. В настоящее время практически уже нет сомнения в том, что ретикулин как индивидуальный белок не существует. РВ явля­ется двухкомпонентной системой, состоящей из фибриллярного коллагена III типа (см. раздел 2.2.1) и аморфного матрикса. Последний представлен гликопротеином, выделенным из стро – мы коркового слоя почки М. Pras и L. Е. Glynn (1973) и со­держащим около 4% нейтральных углеводов — галактозу и маннозу. Очищенный гликопротеин отличался резко выражен­ной аргирофилией и не окрашивался фуксином.