Палочки
Периодические палочки впервые были получены Н. Bladen и соавт. (1966) в надосадочной жидкости, оставшейся после промывки фибрилл амилоида. По отношению к фибриллам они составляют всего 5%. Показаны ультраструктурные, биохимические, тинкториальные и антигенные различия этих двух ультраструктурных компонентов амилоида (табл. 11). Электронно-микроскопическое изучение показало, что палочки имеют диаметр 10 нм, длину до 250 нм. Они состоят из отдельных пентагональных образований диаметром 9—10 нм и шириной 2 нм, расположенных друг от друга на расстоянии 4 нм. Каждое такое образование представлено пятью триангулярными компонентами диаметром до 2,5 нм. Палочки отличаются от фибрилл амилоида не только по количественному составу аминокислот (преобладают глицин, лейцин, глютамин и аспарагин, отсутствует триптофан), но и по составу углеводов (более низкое содержание гексозамина и уроновой кислоты, высокое содержание нейраминовой кислоты и гексоз). По сравнению с белком фибрилл периодические палочки являются более сильным антигеном. Периодические палочки (Р-компонент) представляют собой гликопротеин, электрофоретически соответствующий а-глобулину плазмы. Они обнаруживаются в крови как больных амилоидозом, так и здоровых людей и животных [Muckle Т, 1968; Binette P., Binette М, 1974; Benson М. et al., 1976]. Однако Р-компонент отличается от известных плазменных и тканевых белков и от фибриллярных белков амилоида как по аминокислотному составу, так и по последовательности аминокислотных остатков полипептидной цепи. Показано его физико-химическое, ультраструктурное и антигенное сходство с субкомпонентом комплемента cit [Katz A. et al, 1977; Levo G. et al, 1977]. Находят также определенное структурное сходство между Р-компонентом и С-реактивным белком, однако последний в амилоиде не выявлен [Katz A. et al, 1977].