Февраль 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Янв   Мар »
 123456
78910111213
14151617181920
21222324252627
28  
Страницы

04.02.2011

Р-компонент

Р-компонентР-компонент обладает высокой иммуногенностью. Избира­тельное накопление его в амилоидных отложениях не получило еще объяснения. Наличие в амилоиде специфических антиген­ных структур не исключает присутствия в нем компонентов иммунных реакций (антитело, антиген, комплемент, иммунные комплексы) как «добавок» гематогенного происхождения. Рас­смотрение природы и свойства амилоида убеждает в том, что амилоидная субстанция — это сложное гетерогенное вещество и диктует поиски механизмов его образования. Присутствие в амилоиде атавистического фибриллярного белка ставит вопрос об участии в его синтезе популяции определенных клеточных форм, по-видимому, тех, которые ответственны за синтез белков тела. Речь при этом идет не просто об участии синтезирующих белок клеток, а о появлении клона, синтезирующего особый фибриллярный белок, что немыслимо без клеточных трансфор­маций в белковосинтетической системе. В том же клеточном представительстве нуждается и синтез ГАГ, которые являются вторым обязательным «тканевым компонентом» амилоида. Факт обнаружения в амилоиде специфического антигена ставит во­прос об отношении к этому «новому» для организма антигену иммунокомпетентной системы: становление реакции иммуните­та или развитие толерантности. Этот вопрос шире — о реакции организма на амилоид как на «свое» или «чужое», о безудерж­ном прогрессировании амилоидоза в подавляющем большинстве случаев и об эксквизитности рассасывания амилоида в клини­ческой практике.

Природа фибриллярного белка

Природа фибриллярного белкаПрирода фибриллярного белка амилоида (F-компонент) в последнее время хорошо изучена. Руководствуясь разносторон­ними исследованиями (определение относительной молекуляр­ной массы, электрофоретический и хроматографический анализ), можно считать, что фибриллы амилоида представляют собой гетерогенную группу (смесь) белков с индивидуальными осо­бенностями в каждом случае амилоидоза [Рукосуев В. С, 1975]. Из смеси белков фибрилл амилоида удалось выделить две груп­пы— белок A (AS) и белок В. Белок A (AS), обнаруженный в амилоиде при всех формах амилоидоза у человека и при экспериментальном амилоидозе у различных животных, по срав­нению с белком В содержит больше таких аминокислот, как ар­гинин, аспарагин, глицин, аланин и фенилаланин, причем по­следовательность концевых участков аминокислот отличаех. этот белок от любого из иммуноглобулинов. Белок В, обнаруженный в амилоиде при первичном амилоидозе, опухолевидном амилои­дозе респираторного тракта и плазмоцитоме, по сравнению с белком A (AS) имеет большую относительную молекулярную массу; по аминокислотному составу и последовательности кон­цевых остатков аминокислот он напоминает легкие цепи имму­ноглобулинов или белка Бене-Джонса [Isersky С. et al, 1972]. Недавно при вторичном амилоидозе человека и при экспе­риментальном амилоидозе в фибриллах выявлены особые низ­комолекулярные белки, которые названы амилоидными белка­ми АА [Wegelius О, 1976]. Доказано физико-химическое сход­ство этих белков у представителей различных видов [Капи - нус Л. Н„ 1978; Eriksen N. et al, 1976; Gorevic P. et al, 1977] и строгая антигенная видовая их специфичность [Капинус Л. Н, • 1978]. Наряду со специфическим фибриллярным амилоидным бел­ком АА обнаружен его сывороточный аналог, циркулирующий в крови [Husby et al, 1975]. Сывороточный амилоидный белок, или SAA [Wegelius О, 1976], является гликопротеидом. Он от­личается от белка АА по относительной молекулярной массе и аминокислотному составу, хотя идентичен белку АА по после­довательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основное отличие белка SAA от белка АА состоит в том, что белок SAA обнаруживают не только при амилоидозе, но и при других заболеваниях, старении, беременности и даже у здоро­вых людей [Rosenthal С., Franklin Е, 1975]. У здоровых людей его находят в ничтожных количествах, при заболеваниях уро­вень SAA резко повышается, иногда в сотни раз. При вторичном амилоидозе высокое содержание SAA в сыворотке выявляется постоянно. С помощью рентгеноструктурного анализа и инфракрасной микроскопии [Termine J. et al, 1972; Glenner G. et al, 1974] было показано, что для белков амилоида характерна складча­тая упаковка полипептидных цепей, именуемая кросс-бета-кон – формацией.