Природа фибриллярного белка
Природа фибриллярного белка амилоида (F-компонент) в последнее время хорошо изучена. Руководствуясь разносторонними исследованиями (определение относительной молекулярной массы, электрофоретический и хроматографический анализ), можно считать, что фибриллы амилоида представляют собой гетерогенную группу (смесь) белков с индивидуальными особенностями в каждом случае амилоидоза [Рукосуев В. С, 1975]. Из смеси белков фибрилл амилоида удалось выделить две группы— белок A (AS) и белок В. Белок A (AS), обнаруженный в амилоиде при всех формах амилоидоза у человека и при экспериментальном амилоидозе у различных животных, по сравнению с белком В содержит больше таких аминокислот, как аргинин, аспарагин, глицин, аланин и фенилаланин, причем последовательность концевых участков аминокислот отличаех. этот белок от любого из иммуноглобулинов. Белок В, обнаруженный в амилоиде при первичном амилоидозе, опухолевидном амилоидозе респираторного тракта и плазмоцитоме, по сравнению с белком A (AS) имеет большую относительную молекулярную массу; по аминокислотному составу и последовательности концевых остатков аминокислот он напоминает легкие цепи иммуноглобулинов или белка Бене-Джонса [Isersky С. et al, 1972]. Недавно при вторичном амилоидозе человека и при экспериментальном амилоидозе в фибриллах выявлены особые низкомолекулярные белки, которые названы амилоидными белками АА [Wegelius О, 1976]. Доказано физико-химическое сходство этих белков у представителей различных видов [Капи - нус Л. Н„ 1978; Eriksen N. et al, 1976; Gorevic P. et al, 1977] и строгая антигенная видовая их специфичность [Капинус Л. Н, • 1978]. Наряду со специфическим фибриллярным амилоидным белком АА обнаружен его сывороточный аналог, циркулирующий в крови [Husby et al, 1975]. Сывороточный амилоидный белок, или SAA [Wegelius О, 1976], является гликопротеидом. Он отличается от белка АА по относительной молекулярной массе и аминокислотному составу, хотя идентичен белку АА по последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основное отличие белка SAA от белка АА состоит в том, что белок SAA обнаруживают не только при амилоидозе, но и при других заболеваниях, старении, беременности и даже у здоровых людей [Rosenthal С., Franklin Е, 1975]. У здоровых людей его находят в ничтожных количествах, при заболеваниях уровень SAA резко повышается, иногда в сотни раз. При вторичном амилоидозе высокое содержание SAA в сыворотке выявляется постоянно. С помощью рентгеноструктурного анализа и инфракрасной микроскопии [Termine J. et al, 1972; Glenner G. et al, 1974] было показано, что для белков амилоида характерна складчатая упаковка полипептидных цепей, именуемая кросс-бета-кон – формацией.