13.02.2011
Новые данные
Однако новые данные о структуре коллагеновых фибрилл, изложенные в этом и предыдущем разделах, не согласуются с «напластованием» молекул. Большинство современных исследователей’ считают, что фибрилла образуется путем соединения бок в бок первичных агрегатов молекул (филаментов, прото- или микрофибрилл). Диаметр ее ограничивается, вероятно, про – теогликановым «чехлом». Колебания ширины коллагеновых фибрилл могут быть объяснены различной локальной концентрацией факторов, регулирующих рост фибрилл: гликопротеинов, протеогликанов и др. Существование филаментов и субфибрилл в коллагеновых фибриллах в настоящее время вряд ли можно подвергнуть сомнению. Филаменты отчетливо видны на продольных и поперечных срезах коллагеновых фибрилл (рис. 34). В условиях воспаления и при других патологических процессах отмечается разволокнение КФ на филаменты или субфибриллы . В 2.2.3 приводились сведения о диспергировании коллагеновых фибрилл на филаменты под воздействием ряда химических и физических факторов. Если вопрос о механизмах роста и ориентации коллагеновых фибрилл еще не решен окончательно, то проблема регуляции морфогенеза на тканевом уровне вовсе далека от решения. Практически отсутствуют надежные факты, которые бы смогли объяснить, каким образом генетическая программа реализуется при формировании весьма сложной иерархической тканевоспе – цифичной архитектоники соединительнотканных структур. Основные типы укладки KB в разновидностях соединительной ткани изложены в руководствах по гистологии, детальное освещение этого вопроса не входит в задачу этой книги. Мы лишь кратко коснемся некоторых особенностей архитектоники коллагенсодержащих тканей.
Процесс фибриллогенеза
Процесс фибриллогенеза в организме включает в себя сложный комплекс взаимодействия коллагена с ГАГ, их протеогли – канами и гликопротеинами. Хорошо известны факты опережающего накопления ГАГ (сначала гиалуроновой кислоты, затем преимущественно сульфатированных), а также гликопротеинов там, где идет активный фибриллогенез: в эмбриональных тканях, при заживлении ран, фиброзирующих процессах и др. [Целлариус Ю. Г., 1957; Виноградов В. В., 1958, 1969; Фукс Б. Б., Фукс Б. И., 1968; Шехтер А. Б., 1971; Connel J., Low F., 1970]. Многочисленные работы посвящены выяснению характера влияния этих веществ на фибриллообразование in vitro и химическим основам связывания [Keech М. К., 1961; Lowther D. А., 1963; Mathews М. В., 1965, 1977; Toole В. P., Lowther D. А., 1968; Obrink В., 1973; Nemeth-Csoka М., 1974, 1977; Schupp Е. et al., 1975; Toole В. P., 1976]. Экстраполяция полученных in vitro данных на фибриллогенез в организме требует известных допущений, но не оставляет сомнений, что ГАГ, протеогликаны и гликопротеины играют регулирующую роль в фибриллогенезе. С полным основанием можно допустить, что в зависимости от локальной концентрации протеогликанов и гликопротеинов на клеточной поверхности фибробластов и в различных участках межклеточного пространства, качественного их состава и соотношения сульфа – тированных и несульфатированных ГАГ и гликопротеинов, а также соотношения неколлагеновых веществ и коллагена усиливается или тормозится агрегация молекул коллагена, определяется длина, диаметр и ориентация фибрилл. Так как все вышеперечисленные компоненты, а также деградирующие их ферменты секретируются фибробластами, то клетки на основе генетической программы и системы обратных связей могут синхронизировать синтез этих веществ и менять их в динамике роста и старения соединительной ткани. Таким образом, вероятно, и происходит регуляция химических особенностей, структуры и функции тканей в эмбриогенезе. При заживлении ран вследствие другого клеточного состава и быстрого темпа развития соединительной ткани такой ^йординиро – ванный во времени и пространстве синтез может н? осуществляться, что приводит к образованию неспецифических рубцово – фиброзных структур.