Купить NicoStop капсулы NicoStop.
Февраль 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Янв   Мар »
 123456
78910111213
14151617181920
21222324252627
28  
Страницы

13.02.2011

Новые данные

Новые данныеОднако новые данные о структуре коллагеновых фибрилл, из­ложенные в этом и предыдущем разделах, не согласуются с «напластованием» молекул. Большинство современных исследо­вателей’ считают, что фибрилла образуется путем соединения бок в бок первичных агрегатов молекул (филаментов, прото- или микрофибрилл). Диаметр ее ограничивается, вероятно, про – теогликановым «чехлом». Колебания ширины коллагеновых фибрилл могут быть объяснены различной локальной концен­трацией факторов, регулирующих рост фибрилл: гликопротеи­нов, протеогликанов и др. Существование филаментов и субфибрилл в коллагеновых фибриллах в настоящее время вряд ли можно подвергнуть сомнению. Филаменты отчетливо видны на продольных и по­перечных срезах коллагеновых фибрилл (рис. 34). В условиях воспаления и при других патологических процессах отмечается разволокнение КФ на филаменты или субфибриллы . В 2.2.3 приводились сведения о диспергировании коллагеновых фибрилл на филаменты под воздействием ряда химических и физических факторов. Если вопрос о механизмах роста и ориентации коллагеновых фибрилл еще не решен окончательно, то проблема регуляции морфогенеза на тканевом уровне вовсе далека от решения. Практически отсутствуют надежные факты, которые бы смогли объяснить, каким образом генетическая программа реализуется при формировании весьма сложной иерархической тканевоспе – цифичной архитектоники соединительнотканных структур. Основные типы укладки KB в разновидностях соединитель­ной ткани изложены в руководствах по гистологии, детальное освещение этого вопроса не входит в задачу этой книги. Мы лишь кратко коснемся некоторых особенностей архитектоники коллагенсодержащих тканей.

Процесс фибриллогенеза

Процесс фибриллогенезаПроцесс фибриллогенеза в организме включает в себя слож­ный комплекс взаимодействия коллагена с ГАГ, их протеогли – канами и гликопротеинами. Хорошо известны факты опережаю­щего накопления ГАГ (сначала гиалуроновой кислоты, затем преимущественно сульфатированных), а также гликопротеинов там, где идет активный фибриллогенез: в эмбриональных тка­нях, при заживлении ран, фиброзирующих процессах и др. [Целлариус Ю. Г., 1957; Виноградов В. В., 1958, 1969; Фукс Б. Б., Фукс Б. И., 1968; Шехтер А. Б., 1971; Connel J., Low F., 1970]. Многочисленные работы посвящены выяснению характера влияния этих веществ на фибриллообразование in vitro и хи­мическим основам связывания [Keech М. К., 1961; Lowther D. А., 1963; Mathews М. В., 1965, 1977; Toole В. P., Lowther D. А., 1968; Obrink В., 1973; Nemeth-Csoka М., 1974, 1977; Schupp Е. et al., 1975; Toole В. P., 1976]. Экстраполяция полученных in vitro данных на фибриллогенез в организме требует известных допущений, но не оставляет сомнений, что ГАГ, протеогликаны и гликопротеины играют регулирующую роль в фибриллогенезе. С полным основанием можно допустить, что в зависимости от локальной концентра­ции протеогликанов и гликопротеинов на клеточной поверх­ности фибробластов и в различных участках межклеточного пространства, качественного их состава и соотношения сульфа – тированных и несульфатированных ГАГ и гликопротеинов, а также соотношения неколлагеновых веществ и коллагена усиливается или тормозится агрегация молекул коллагена, оп­ределяется длина, диаметр и ориентация фибрилл. Так как все вышеперечисленные компоненты, а также дегра­дирующие их ферменты секретируются фибробластами, то клет­ки на основе генетической программы и системы обратных свя­зей могут синхронизировать синтез этих веществ и менять их в динамике роста и старения соединительной ткани. Таким образом, вероятно, и происходит регуляция химических особен­ностей, структуры и функции тканей в эмбриогенезе. При за­живлении ран вследствие другого клеточного состава и быст­рого темпа развития соединительной ткани такой ^йординиро – ванный во времени и пространстве синтез может н? осуществ­ляться, что приводит к образованию неспецифических рубцово – фиброзных структур.