Детальная информация ресницы наращивание лисьи на нашем сайте.
Апрель 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Мар    
 123
45678910
11121314151617
18192021222324
252627282930  
Страницы

01.04.2011

Молекулярная структура эластина

Молекулярная структура эластинаАминокислотный со­став эластина в настоящее время достаточно изучен {Sand – berg L. В., 1976; Partridge S. М., 1977]. Отсутствие триптофана, цистина и метионина, высокое содержание валина и аланина и низкое по сравнению с коллагеном содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани [Ross R., 1973; Cosline J. М., 1976]. Особую роль в молекулярной структуре эластина играют два не встречающихся в других белках гете­роциклических компонента, которые впервые описаны W. A. Tho­mas и соавт. (1963), назвавшими их десмозином и изодесмози – ном (от греческого корня «десмос» — связь). Позднее было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина, объединение которых д^эуг с другом приводит к формированию поперечных связей Между соседними полипептидными цепями в молекуле эластина [Franzblau С., 1969; Foster J. А., 1977]. В работах последних лет описаны другие компоненты (лизиннолейцин, продукты конденсации альдолов, дигидротетрагидро – и меродесмозины), являющиеся промежуточными продуктами при формировании поперечных связей зрелого эластина [Foster J. A. et al., 1974; Paz M. A. et al., 1977]. 145 Дальнейший прогресс в изучении молекулярной структуры эластина связан с выделением растворимых форм этого белка. Следует отметить, что а – и р-эластины— растворимые продук­ты, образующиеся при обработке ткани щавелевой кислотой [Partridge S. М., 1962], не являются, как оказалось, мономер­ными субъединицами белка [Franzblau С., 1969]. Позже уда­лось выделить из аорты свиней, находящихся на медь-дефи­цитной диете, а также при действии химических латирогенов, растворимый в солевых растворах белок, соответствующий по аминокислотному составу эластину, но не содержащий десмо – зинов [Weissman J. et al., 1963; Smith D. W., 1968; Sykes S., Partridge S. M., 1972]. По аналогии с тропоколлагеном этот белок получил название тропоэластина [Sandberg L. В. et al., 1969], так как считали, что он является предшественником зрелого эластина. Впоследствии это полностью подтвердилось благодаря использованию адекватных методов изучения био­синтеза эластина в развивающихся тканях и культурах гладких мышц [Gerriti С., Cliff W. J., 1975; Smith D. W. et al., 1977;

Фагоцитарная функция

Фагоцитарная функцияФагоцитарная функция фибробластов отличается от анало­гичной функции макрофагов тем, что является иммунонезави – симой из-за отсутствия на их поверхности рецепторов к им­муноглобулинам и комплементу ‘[Rabinovitsch М., 1970]. В то же время, на поверхности фибробластов обнаружены специфи­ческие рецепторы к коллагену [Postlethwaite А. Е. et al., 1978]. Все это позволяет предполагать, что возникновение в межкле­точном пространстве «дефектного» коллагена (или фибрилл), избыточных или функционально инертных коллагеновых воло­кон «опознается» фибробластами и служит сигналом к фаго­цитозу. Резорбция фиброкластами нативного коллагена проис­ходит в основном при полной или частичной инволюции соеди­нительной ткани или ее ремоделировании, происходящих без воспаления. Возможные механизмы коллагенолиза представле­ны на рис. 46. Только при весьма интенсивном и быстром кол – лагенолизе, например в послеродовой матке, вслед за клеточной резорбцией включается и внеклеточный лизис, обусловленный разрушением части фиброкластов и обогащением среды лизо – сомными ферментами. При этом часть КФ гомогенизируется, теряет исчерченность и подвергается распаду. Следует отметить, что в коллагенолизе определенное уча­стие принимают и другие клетки кроме перечисленных. В ус­ловиях воспаления, травмы, перестройки и инволюции соеди­нительной ткани отмечается заметная реакция тучных клеток, одной из функций которых является выработка стимулирующих факторов для усиления коллагенолиза i[Taylor А. С., 1971; Gross J., 1976), а также лимфоидных клеток, продуцирующих лимфокины, также усиливающих продукцию коллагеназы дру­гими клетками [Wahl L. М. et al., 1975; Pantalone R., Page R. C., 1977]. Как мы уже указывали, обнаружена коллагеназная ак­тивность и в тромбоцитах. Коллагеназа эозинофилов, появля­ющихся во время перестройки рубца, по мнению Е. G. Basset и соавт. (1977), может играть роль в подготовке коллагеновых фибрилл к их последующей резорбции фибробластами. Все это свидетельствует о том, что катаболизм коллагена обеспечивается и регулируется всеми клеточными элементами соединительной ткани, а в ряде случаев и эпителием, причем каждая из клеток играет особую роль, а степень их участия меняется в зависимости от сущности физиологического или па­тологического процесса (схема 2). В обычных условиях в зре­лом организме существует динамическое равновесие между биосинтезом и катаболизмом коллагена, причем оба противо­положно направленных процесса осуществляются фибробласта­ми. При росте соединительной ткани преобладает синтез, при инволюции — фиброклазия, а ремоделяция ткани сопровожда­ется интенсификацией обоих процессов. В этой связи особую важность приобретает изучение факторов, регулирующих аль­тернативные функции фибробластов, а в более широком пла­не— развитие, перестройку и инволюцию соединительной ткани (см. главу 5). В частности, нет сомнения в том, что вызванные различными причинами нарушения динамического равновесия между биосинтезом и катаболизмом коллагена лежат в основе многих патологических процессов в соединительной ткани.