бездепозитный бонус,бонус на депозит,бонусы онлайн-казино, a Казино бонус коды /a Смотрите steroid-shop.com.ua купить данабол.
Апрель 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Мар    
 123
45678910
11121314151617
18192021222324
252627282930  
Страницы

09.04.2011

Химический состав и физические свой ства амилоида

Химический состав и физические свой ства амилоидаМожно считать доказанным, что амилои, является сложным веществом — гликопротеином, в котором фиб риллярные и глобулярные белки тесно связаны с полисахари дами. Белки амилоида. Аминокислотный состав белков амилоид, отличается от состава сывороточных и тканевых белков [Let terer Е. et al, 1955; Letterer E, 1962; Cohen A. S, 1966]. В со став белков амилоида входят следующие аминокислоты (в моль процентах): глицин — 10—17,3; аланин — 9,7—14,4; лейцин – 7,7—13,7; валин —4,1—7,1; метионин — 1,1; цистеин — 1,5—2,9 тирозин — 2,7—3,7; триптофан; гистидин. Триптофан и гистидин. разрушаясь, не выявляются на хроматограммах, однако гисто химические реакции указывают на присутствие в амилоиде зна чительных количеств триптофана и гистидина [Letterer Е, 1962 Mandena Е. et al, 1968]. По содержанию аминокислот белковый компонент амилоид; сходен с глобулинами. Высокое содержание в амилоиде трип тофана дало возможность говорить о его близости к фибрино гену, ‘который также содержит эту аминокислоту в большое количестве. В отличие от гиалина и коллагена амилоид содер жит много тирозина. Качественно аминокислотный состав ами­лоида одинаков при различных формах амилоидоза, однако ко­личественная характеристика компонентов, входящих в его со­став, колеблется в зависимости не только от формы амилоидоза, но и от органа, в котором амилоид выпадает. На основании анализа аминокислотного состава амилоида Е. Letterer и соавт. (1955) пришли к заключению, что амилоид представляет собой смесь по крайней мере двух белков; один из них близок к глобулинам сыворотки, другой — к коллагену. Это положение в дальнейшем было подтверждено работами многих исследователей. Было показано, что белки амилоида состоят из двух фракций, обладающих различными свойствами [Павлихина Л. В, 1961; Christensen Н. S., Rask-Nielsen R, 1962]. Основная белковая фракция, или фракция А (85—90%). не растворима в воде, осаждается уксусной кислотой, после осаждения растворима в ацетатном или фосфатном буфере при рН 3,9—6,4, электрофоретически близка к ai – и у-глобулинам сыворотки, обладает антигенными свойствами. По данным им – муноэлектрофореза, белки амилоида идентифицируются как агп – или ш-глобулины. Вторая белковая фракция, фракция В (10—15%), растворима в воде, осаждается спиртом и обладает электрофоретической подвижностью, близкой к (3-глобулинам сыворотки.

Разволокнение коллагеновых фибрилл

Разволокнение коллагеновых фибриллРазволокнение коллагеновых фибрилл, по мнению П. Я. Муль – диярова, представляет собой новое структурно-функциональное качество соединительной ткани, когда на месте одних надмо­лекулярных агрегатов коллагеновых белков возникают другие, менее сложно организованные и менее упорядоченные, вплоть до высвобождения тропоколлагеновых протофибрилл. Такой «неполный фибролиз», который рассматривается как процесс обратимый [Gieseking R, 1966], может быть следствием ослаб­ления или разрыва поперечных связей между тропоколлагено – выми протофибриллами при снижении рН, воздействии фермен­тов и др. Эти новые электронно-микроскопические данные о деструкции коллагеновых фибрилл при мукоидном набухании в какой-то мере расшифровывают результаты поляризационно-микроскопи – ческих и гистохимических исследований, выполненных 20— 30 лет назад. Расщепление коллагеновых фибрилл находит под­тверждение в деструкции коллагенового волокна, выявляемой при поляризационно-микроскопическом исследовании очагов му­коидного набухания соединительной ткани ушек сердца при ревматизме [Ревзис М. Г., 1968]. Отмеченный параллелизм между выраженностью фибриллярного расщепления коллагено­вых волокон и степенью метахромазии соединительной ткани согласуется с мнением о демаскировке ГАГ при повреждении коллагеновых волокон ГОрловская Г. В, 1958; Шехтер А. Б, 1964; Митин К. С, 1966]. Действительно, разрывы слабых элек­тростатических связей белково-полисахаридных комплексов с коллагеновыми фибриллами должны предшествовать разрывам более прочных боковых связей между тропоколлагеновыми про­тофибриллами. Поэтому высвобождение реактивных групп де­маскированных протеогликанов и ГАГ обусловливает метахро – мазию «дезорганизованной» соединительной ткани.