Октябрь 2021
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Апр    
 123
45678910
11121314151617
18192021222324
25262728293031
Страницы

Молекулярная структура эластина

Молекулярная структура эластинаАминокислотный со­став эластина в настоящее время достаточно изучен {Sand – berg L. В., 1976; Partridge S. М., 1977]. Отсутствие триптофана, цистина и метионина, высокое содержание валина и аланина и низкое по сравнению с коллагеном содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани [Ross R., 1973; Cosline J. М., 1976]. Особую роль в молекулярной структуре эластина играют два не встречающихся в других белках гете­роциклических компонента, которые впервые описаны W. A. Tho­mas и соавт. (1963), назвавшими их десмозином и изодесмози – ном (от греческого корня «десмос» — связь). Позднее было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина, объединение которых д^эуг с другом приводит к формированию поперечных связей Между соседними полипептидными цепями в молекуле эластина [Franzblau С., 1969; Foster J. А., 1977]. В работах последних лет описаны другие компоненты (лизиннолейцин, продукты конденсации альдолов, дигидротетрагидро – и меродесмозины), являющиеся промежуточными продуктами при формировании поперечных связей зрелого эластина [Foster J. A. et al., 1974; Paz M. A. et al., 1977]. 145 Дальнейший прогресс в изучении молекулярной структуры эластина связан с выделением растворимых форм этого белка. Следует отметить, что а – и р-эластины— растворимые продук­ты, образующиеся при обработке ткани щавелевой кислотой [Partridge S. М., 1962], не являются, как оказалось, мономер­ными субъединицами белка [Franzblau С., 1969]. Позже уда­лось выделить из аорты свиней, находящихся на медь-дефи­цитной диете, а также при действии химических латирогенов, растворимый в солевых растворах белок, соответствующий по аминокислотному составу эластину, но не содержащий десмо – зинов [Weissman J. et al., 1963; Smith D. W., 1968; Sykes S., Partridge S. M., 1972]. По аналогии с тропоколлагеном этот белок получил название тропоэластина [Sandberg L. В. et al., 1969], так как считали, что он является предшественником зрелого эластина. Впоследствии это полностью подтвердилось благодаря использованию адекватных методов изучения био­синтеза эластина в развивающихся тканях и культурах гладких мышц [Gerriti С., Cliff W. J., 1975; Smith D. W. et al., 1977;

Комментарии запрещены.