убрать животик в домашних условиях
Январь 2011
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
    Фев »
 12
3456789
10111213141516
17181920212223
24252627282930
31  
Страницы

28.01.2011

Вопрос о природе компонентов

Вопрос о природе компонентовВопрос о природе компонентов эластических волокон дли­тельное время подвергался обсуждению. В настоящее время установлено [Ross R, 1973], что аморфный компонент иденти­чен эластину, а микрофибриллярный образован гликопротеином, относящимся к классу структурных гликопротеинов (см. раздел 2.1.2). Это подтверждается отсутствием в изолированном R. Ross и P. Bornstein (1969) микрофибриллярном компоненте аминокислот, характерных для эластина (десмозинов) и для коллагена (оксипролина и оксилизина), наличием в нем боль­шого количества углеводных остатков и цистина, резистент­ностью микрофибрилл к действию эластазы и коллагеназы и, напротив, растворением под влиянием трипсина, хемотрипсина и пепсина <[kadar a. et al, 1971, 1977; bodley н. d, wood r. l, 1972]. доказательства этой точки зрения получены и в исследова­ниях патологически измененных эластических волокон. так, в аорте свиней при дефиците меди в пище [waissman i, car­ries w. н, 1967] и у больных синдромом менке, который также характеризуется дефицитом меди [oakes в. w. et al, 1976], у крыс, находящихся на латирогенной диете [keech м. к, 1960; наш к,- 1962], в биопсиях кожи больных эластической псев - доксантомой [ross r. et al, 1977] ив аорте больных с синдромом марфана [saruk м, sisenstein r, 1977] электронно-микроско - пически нашли резкое уменьшение концентрации аморфного компонента без изменения содержания микрофибрилл, что со­ответствует биохимически обнаруженному "в этих случаях на­рушению биосинтеза эластина.

Основное свойство белка

Rucker R. В. et al., 1977]. Для того чтобы объяснить основное свойство белка — обратимую деформацию, были предложены различные модели его молекулярной организации. В основе «энтропической» модели, предложенной в 40-х годах [Lloyd D. J., Garrot М., 1948], лежат представления, согласно которым об­ратимая деформация эластина, подобно другим резиновоподоб – ным материалам, основана на наличии гомогенной сети беспо­рядочно ориентированных полимерных молекул, которые в расслабленном состоянии обладают значительной степенью ки­нетической «свободы». При натяжении упорядоченность такой структуры возрастает, что приводит к уменьшению степени «свободы» и стремлению к возрастанию энтропии, и это явля­ется причиной сокращения эластина при ослаблении физической нагрузки [Cosline J. М., 1978]. Эта модель в известной степени согласуется с данными рентгеноструктурного анализа и ядер­но-парамагнитного резонанса, а также с результатами термоди­намических и физико-химических исследований эластина по­следних лет ‘[Torchia D. A., Sullivan С. Е., 1977; Hoeve С. А., 1977].