Вопрос о природе компонентов
Вопрос о природе компонентов эластических волокон длительное время подвергался обсуждению. В настоящее время установлено [Ross R, 1973], что аморфный компонент идентичен эластину, а микрофибриллярный образован гликопротеином, относящимся к классу структурных гликопротеинов (см. раздел 2.1.2). Это подтверждается отсутствием в изолированном R. Ross и P. Bornstein (1969) микрофибриллярном компоненте аминокислот, характерных для эластина (десмозинов) и для коллагена (оксипролина и оксилизина), наличием в нем большого количества углеводных остатков и цистина, резистентностью микрофибрилл к действию эластазы и коллагеназы и, напротив, растворением под влиянием трипсина, хемотрипсина и пепсина <[kadar a. et al, 1971, 1977; bodley н. d, wood r. l, 1972]. доказательства этой точки зрения получены и в исследованиях патологически измененных эластических волокон. так, в аорте свиней при дефиците меди в пище [waissman i, carries w. н, 1967] и у больных синдромом менке, который также характеризуется дефицитом меди [oakes в. w. et al, 1976], у крыс, находящихся на латирогенной диете [keech м. к, 1960; наш к,- 1962], в биопсиях кожи больных эластической псев - доксантомой [ross r. et al, 1977] ив аорте больных с синдромом марфана [saruk м, sisenstein r, 1977] электронно-микроско - пически нашли резкое уменьшение концентрации аморфного компонента без изменения содержания микрофибрилл, что соответствует биохимически обнаруженному "в этих случаях нарушению биосинтеза эластина.