Ткань живого организма, изучение, понятия профилактика заболеваний

26.01.2011

Следует отметить, что и в зрелых фибриллах величина пе­риода не является постоянной: в различных образцах тканей, реже в одном образце, длина периода может колебаться от 55 до 72 нм, что составляет укорочение или удлинение Основного периода 64 нм на 14%. Иногда величина периода варьирует на 7—8 нм даже на протяжении одной фибриллы. По-видимому, это объясняется неравномерным сокращением фибрилл при фик­сации, обезвоживании и заливке тканей, но в ряде случаев может отражать и условия механического напряжения in vivo. По данным М. Н. Flint и соавт. (1977), при фиксации сухожи­лия и кожи в растянутом и расслабленном состоянии различие в средней величине периода составляло около 13%, что связы­вается авторами с конформационными изменениями в молекуле коллагена. G. С. Gillard и соавт. (1977) обнаружили, что пе­риод в растягивающейся области сухожилия в среднем на 13— 15% длиннее, чем в более ригидной области прикрепления к кости. Все это свидетельствует о том, что коллагеновые фиб­риллы не являются абсолютно жестким стержнем, а способны к определенной обратимой деформации, а следовательно, рас­тяжение плотных коллагенсодержащих тканей происходит не только за счет распрямления волнистых участков, что подтверж­дается и биомеханическими исследованиями этого процесса [Vi - dick А., 1973].

Приведенные выше данные литературы и результаты собст­венных исследований позволяют объяснить некоторые гистохи­мические особенности растущей соединительной ткани. Аргиро – филия «незрелых» коллагеновых волокон и их метахроматиче – ское окрашивание определяется богатством углеводных компонентов в межфибриллярном матриксе. По мере созрева­ния ткани протеогликаны частично разрушаются, частично свя­зываются КФ и перестают выявляться на уровне световой мик­роскопии. Фуксинофилия, напротив, усиливается вследствие бо­лее компактного расположения коллагеновых фибрилл и, следовательно, повышения в волокнах концентрации связываю­щего фуксин коллагена. По мнению R. Z. Lillie (1964), за та­кое связывание ответственны аминогруппы лизина и оксили – зина. Следует отметить, что гистохимические свойства KB in vitro также связаны с их структурой. В наших исследованиях было показано, что осаждение коллагена из раствора при добавлении хондроитинсульфата ведет к образованию сначала тонких воло­кон, для которых была характерна аргирофилия и метахромазия. Затем, по мере формирования из волоконец более толстых во­локон и пучков волокон, аргирофилия и метахромазия исчеза­ют, а фуксинофилия, ШИК-реакция, реакции на белковые ами­ногруппы, а также устойчивость их к коллагеназе и анизотропия в поляризованном свете усиливаются, что связано с упорядо­чением молекулярно-фибриллярной структуры волокон [Шех­тер А. Б., 1971]. Эти исследования указывают также на то, что самосборка, возможно, играет значительную роль не только при формировании фибрилл, но и на более высоких уровнях орга­низации коллагеновых структур.