Декабрь 2024
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Апр    
 1
2345678
9101112131415
16171819202122
23242526272829
3031  
Страницы

Агрегация фибрилл амилоида

Агрегация фибрилл амилоидаАгрегация фибрилл амилоида с образованием каркаса ами­лоидной субстанции зависит от ряда гуморальных и тканевых (клеточных) факторов. Среди гуморальных факторов агрегации фибрилл большое значение придают дисульфидным связям и сульфгидрильным группам. При этом исходят из известного факта, что амилоид содержит большое количество дисульфид – ных связей и активных сульфгидрильных групп [Thompson S. W. et al, 1961; Kozlowski H, Hrabowska M, 1970], которым от­водится важная роль в механизме агрегации белков в стабиль­ные макроструктуры. Показано, что введение тиоловых препа­ратов, блокирующих свободные SH-группы белковых молекул, препятствует их агрегации в фибриллы и таким образом задер­живает образование амилоида [Тареев Е. М, Корнеева Т. С, 1970]. В селезенке функцию амилоидокластов выполняют свободные и фиксированные макрофаги, большинство из них имеет гема­тогенное происхождение; в печени — звездчатые эндотелиоциты [Sorensen G. D. et al, 1964; Iwata T, 1972], хотя и нельзя ис­ключить роль моноцитарных элементов; в почках — мезанги­альные клетки [Shirahama Т, Cohen А, 1967], макрофагальная функция которых хорошо известна. На основании приведенных материалов можно считать, что агрегация фибрилл амилоида связана с двумя сопряженными разнонаправленными процессами — синтезом фибрилл и их ре­зорбцией. И лишь преобладание синтетических процессов над резорбтивными, преобладание популяции амилоидобластов над популяцией амилоидокластов вследствие становления иммуно­логической толерантности к белку фибрилл амилоида опреде­ляет возможность образования фибриллярного каркаса амило­идной субстанции.

Комментарии запрещены.