Ноябрь 2017
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
« Апр    
 12345
6789101112
13141516171819
20212223242526
27282930  
Страницы

Уменьшение количества хлопьевидного материала

Уменьшение количества хлопьевидного материалаУменьшение количества хлопьевидного материала по мере созревания ткани, очевидно, связано с частичным разрушением протеогликанов и включением оставшихся протеогликанов в состав волокон. Действительно, наши данные с использованием рутениевого красного подтверждают это предположение. В раз­вивающейся соединительной ткани, кроме упомянутых хлопье-видного материала и микрофибрилл, определяется несколько других рутениевоположительных протеогликановых структур, непосредственно связанных с коллагеновыми фибриллами: 1) аморфный «чехол» вокруг фибрилл; 2) пояса над большими периодами фибрилл; 3) тонкие микрофиламенты диаметром 3—4 нм, обычно прикрепляющиеся к коллагеновым фибриллам в участках больших периодов и соединяющие соседние фибрил­лы (рис. 33). Подобные рутениевоположительные структуры были обнаружены не только в развивающейся [Merker U., Gun - ter Т., 1973], но и в зрелой соединительной ткани кожи [Омель - яненко Н. П., 1977; Kajikawa К-, 1970; Graniowska М., 1976], в синовиальной оболочке и роговице [Myers D. В. et al., 1969, 1973], аорте [Myers D. В. et al., 1973; Eisenstein R. et al., 1976], хряще [Thyberg J., 1977]. По-видимому, стабилизирующие по­перечные связи между коллагеновыми фибриллами осуществ­ляются, за счет тонких микрофиламентов. Близкие результаты были получены при использовании других методов выявления протеогликанов (см. раздел 2.1.3). Менее ясным является вопрос о микрофибриллярных элемен­тах. К ним причисляют структуры толщиной менее 20 нм, в ко­торых не обнаруживается периодичность 64 нм; наименьшие из них имеют диаметр 3—4 нм [Low F. W., 1962; 1968; На - ust М. D., 1965; Anderson Н. С., Sajdera S. W., 1971; Morse D. Е„ Low F. N., 1974]. В развивающейся соединительной ткани они содержатся в большем количестве, чем в тканях зрелого орга­низма. Первоначально эти структуры относили к первичным агрегатам коллагена [Karrer Н. Е., I960; Chapman J. А., 1961; Zellickson A. S. et al., 1963; Haust M. D., 1965; Gieseking R., 1966], считая, что коллагеновые фибриллы образуются в ре­зультате их соединения. Однако серией работ F. В. Low и соавт. [Frederickson R. G., Low F. N. 1971; Neuman Т. L., Low F. N., 1972; Morse D. E„ Low F. N. 1974; Frederickson R. G. et al, 1977], использовавшими предварительное ферментативное раз­рушение, было показано, что микрофибриллы устойчивы к кол – лагеназе, но разрушаются гиалуронидазой, «-амилазой и трип­сином. На этом основании авторы считают, что микрофибриллы состоят не из коллагена, а из белково-полисахаридных комп­лексов. Путем аккумуляции на них молекул растворимого кол­лагена и соединения между собой они формируют коллагеновые фибриллы. В определенной степени это противоречит представлениям о самосборке коллагеновых фибрилл из молекул коллагена. Пред­ставляется более вероятным, что микрофибриллы служат «мат­рицей», направляющей агрегацию молекул и образование пер­вичных филаментарных агрегатов коллагена, соединяющихся затем в фибриллу. Возможно, часть наиболее тонких микро­фибрилл (4—5 нм) представлена именно этими филаментами. В принципе, это соответствует представлениям L. Robert и В. Robert (1974) о структурных гликопротеинах как о «матри­це» для агрегации коллагена, подобному тому, как гликопро – теиновые микрофибриллы служат такой же «матрицей» для отложения эластина при формировании эластических волокон (см. разделы 2.1.2 и 2.3.2). При образовании коллагеновых волокон, согласно моделям D. S. Jackson и J. P. Bentley (1968) и Н. В. Mathews (1965), гликопротеины и протеогликаны вхо­дят в их состав, причем первые скрепляют между собой пер­вичные агрегаты (филаменты или протофибриллы), а вторые — фибриллы . D. С. Pease и М. Bouteile (1971) дей­ствительно выявили с помощью окраски фосфорно-вольфрамо – вой кислотой углеводные компоненты внутри диспергированных коллагеновых фибрилл (в межфиламентарном пространстве). Таким образом, гликопротеины и протеогликаны не только ре­гулируют рост и ориентация коллагеновых фибрилл, но и ста­билизируют структуру волокон.

Комментарии запрещены.