Соотношение фибрилл
Соотношение фибрилл и Р-компонента в амилоиде может быть, по-видимому, различным, чем, возможно, объясняется разнородный состав амилоидного вещества при разных формах амилоидоза [Корнеева Т. С, 1970]. Это косвенно подтверждается различными поляризационно-оптическими свойствами амилоида на этапах его формирования. Антигенная характеристика амилоида. Антигенностью обладают как фибриллы, так и Р-компонент амилоида. Доказано, что белок A (AS) фибрилл амилоида имеет специфическую антигенную структуру. Это удалось показать при изучении фибрилл амилоида при вторичном [Franklin Е, Pras М, 1969; Cathcart Е. et al, 1971] и первичном [Husby G. et al, 19731 амилоидозе, при периодической болезни [Levin М. et al, 1973] и парапротеинемическом лимфатическом лейкозе [Husby G. et al, 1973], а также при индуцированном амилоидозе мышей [Рукосуев В. С,.1975]. Приведенные материалы свидетельствуют о видовой антигенной специфичности фибрилл амилоида [Рукосуев В. С, 1975]. Они также позволяют предположить, что разные формы амилоидоза различаются концентрацией и индивидуальными особенностями специфического антигена в фибриллах амилоида [Husby G. et al, 1973]. Jl. Н. Капинус, используя при иммуногистохимическом исследовании чистые антитела к специфическому амилоидному белку АА, выявила, что белки SAA, циркулирующие в крови больных амилоидозом людей и животных, сходны по антигенным свойствам с фибриллярным амилоидным белком. Сочетая иммуногистохимический метод с электронно-микроскопическим, она обнаружила антиген специфического амилоидного белка не только в амилоидных фибриллах клеточных инвагинатов, но и в гранулярном материале на поверхности клетки. Эти материалы рассматриваются как подтверждение участия сывороточных аналогов амилоидных белков, выявляемых в виде гранулярного материала, в построении фибриллярных структур амилоида. [Glenner G, 1972; Shi - rahama Т., Cohen А, 1975].